2020年8月31日，病毒学顶级期刊Plos Pathogens在线发表了我所题为“Ubiquitin-Like protein 5 interacts with the silencing suppressor p3 of rice stripe virus and mediates its degradation through the 26S proteasome pathway”的研究论文。文章报道了寄主植物类泛素蛋白5（UBL5）与水稻条纹病毒沉默抑制子p3蛋白互作，介导其通过26S蛋白酶体途径降解p3，抑制水稻条纹病毒的侵染。研究揭示了UBL5的新作用机制，也揭示了植物抵抗病毒侵染的一条新途径。
UBL5与泛素不同，其C末端是双酪氨酸基序（Double-YY）而不是泛素的双甘氨酸基序（Double-GG），因而缺乏与底物共价结合的结构基础。目前认为UBL5通过非共价结合靶蛋白，作为蛋白的调节子稳定蛋白的定位和功能。目前，还没有关于UBL5可以靶向病毒蛋白的研究报道，其是否参与寄主的抗病过程还不清楚。
课题组以RSV p3为诱饵，通过酵母双杂交筛选到UBL5与其互作，体内体外等多种手段证明了两者之间的相互作用。进一步分析发现UBL5的沉默促进了RSV侵染，而过表达UBL5植株表现出对RSV的抗性。在16c植株上发现，两者的相互作用影响了p3正常的沉默抑制子功能。深入研究发现UBL5的表达可以降解p3蛋白，而用蛋白酶体抑制剂MG132处理发现，UBL5对p3的降解受到显著抑制。这样的结果暗示UBL5虽然不像泛素一样通过共价结合底物介导其降解，但可以通过互作的方式导致互作蛋白进入26S蛋白酶体途径被降解。
进一步研究发现，26S蛋白酶体中的泛素受体RPN10和RPN13蛋白可以与UBL5相互作用，两者沉默均损害了UBL5对p3的降解。说明UBL5与泛素一样借助了泛素受体将底物带入26S蛋白酶体进行降解。
越来越多的研究表明，26S蛋白酶体在植物抗病过程中发挥着重要的作用。该研究报道了该途径同样参与植物抗RSV过程，同时揭示了一种新的、指导病毒蛋白进行蛋白酶体降解的方式。
宁波大学植物病毒学研究所、浙江省农业科学院与贵州大学联合培养的博士生陈兵华为第一作者，燕飞研究员、陈剑平院士为通讯作者，贵州大学宋宝安院士团队也参与了该工作。该研究得到国家自然科学基金和转基因重大专项的资助。
论文链接：https://journals.plos.org/plospathogens/article?id=10.1371/journal.ppat.1008780
